Eisbindendes Protein einer marinen Grünalge
Das unwirtliche Klima und der immense logistische Aufwand haben die polaren Meeresgebiete lange verschlossen gehalten. Mittlerweile fanden Wissenschaftler heraus, dass die Polargebiete maßgeblich das Weltklima beeinflussen trotz der abgelegenen Lage. Umgekehrt sind Arktis und Antarktis höchst empfindlich gegenüber globalen Umweltveränderungen wie der Erderwärmung.
Anpassung an den polaren Lebensraum
In den letzten 30 Jahren erwiesen sich die ehemals als nahezu organismenfrei betrachteten Polargebiete als Orte mit erstaunlich hoher Biodiversität planktischer und benthischer mariner Pflanzen und Tiere. Nach einer Epoche der Bestandsaufnahme wurden in den Folgejahren vor allem ökophysiologische und biochemische Analysen zur Anpassung an polare Umweltbedingungen wie beispielsweise gegenüber Gefrierstress durchgeführt. Mit der Etablierung molekularer Techniken ist man nun in der Lage die zugrunde liegenden Mechanismen besser zu verstehen.
Rekristallisation verhindert
In der Publikation von James Raymond und Mitautoren wurden erstmalig so genannte Eis-Bindeproteine in einer marinen einzelligen Chlamydomonas-ähnlichen Grünalge aus der Antarktis untersucht. Über ähnliche Eis-Bindeproteine wurden in jüngster Zeit aus Eis-Diatomeen, polaren Flechten und Cyanobakterien berichtet. Diese Biomoleküle werden von den Zellen scheinbar aktiv ausgeschieden, erniedrigen aber nicht den Gefrierpunkt, sondern verhindern eine Rekristallisation von Eispartikeln während des Gefrierprozesses. Dadurch bleiben innerhalb einer Eismatrix kleinste Flüssigkeitsansammlungen bestehen, in denen die Algenzellen die tiefen Temperaturen überleben können.
Eis-Bindeproteine hemmen die Kristallisation
Die Autoren führten eine molekularbiologische Analyse der Eis-Bindeproteine in der Grünalge durch, und konnten vier bis dato unbekannte Isoformen nachweisen. Eines dieser Proteine wurde in humanen embryonalen Nierenzellen exprimiert und hinsichtlich der Stärke der Hemmung einer Eiskristallisation in einem in-vitro Test untersucht: Das Eis-Bindeprotein zeigte dabei eine sehr hohe Wirksamkeit.
Wasser lagert sich an bestimmte Motive an
Neben den funktionellen Untersuchungen spekulieren die Autoren aufgrund von Sequenz-Ähnlichkeitsmustern über die Entstehung dieser Biomoleküle. Die bisher beschriebenen Eis-Bindeproteine aus diversen Organismen haben sich zwar aus unterschiedlichsten, nicht-verwandten Protein-Vorläufern entwickelt, aber auf allen scheint ein ähnlicher Selektionsdruck in Form eines niedrigen Wasserpotentials gewirkt zu haben, der zu ganz bestimmten Aminosäuren-Motiven führte. An diese wiederum lagern sich bevorzugt Wassermoleküle an, die als „Klebstoff“ zwischen dem Protein und dem Eiskristall wirken.
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