|
Um die Energetik und damit die Photosynthese von Diatomeen zu verstehen, ist man leider öfter gezwungen, die beteiligten Proteine zu isolieren, um ihre Funktion im Detail studieren zu können. Dies trifft auch auf die Pigment tragenden Proteine der Lichtreaktionen der Photosynthese zu, die alle Membranproteine sind und daher Versuchen, sie zu isolieren, noch ihre hohe Hydrophobizität entgegen setzten.
In Diatomeen fangen die Probleme aber noch früher an: auf Grund ihrer Schale ist das Öffnen der Zellen eher schwierig und endet bei den meisten (kultivierbaren) Spezies oft mit Funktionsverlusten der Membranproteine.
Der Trick
Dies haben Nagao und Koautoren dadurch umgangen, dass sie Chaetoceros gracilis verwendeten, eine zentrische Diatomee, die sich schon durch einfache Gefrier-Tauzyklen öffnen lies und so nicht rabiateren Methoden wie Glaskugelhomogenisation oder hohen Drücken ausgesetzt werden musste.
Komplexe mit Lichtantennen und Kofaktoren
Photosystem-II-Präparationen sind schon bei höheren Pflanzen nicht ganz einfach und es hat Jahrzehnte gedauert, bis wirklich funktionelle Präparationen ‚auf dem Markt’ waren. Auch heute ist es noch schwer, wirklich alle Kofaktoren gebunden zu halten. Bewährt haben sich thermophile Cyanobakterien, aber zumindest mir ist keine Diatomee bekannt, der es unter 40°C langsam zu kalt wird. Dennoch ist es Nagao et al. gelungen, sauerstoffproduzierende Photosystem-II-Partikel aus Chaetoceros gracilis zu isolieren, die immerhin bei 25°C angezogen werden konnte. Diese Komplexe enthielten zudem noch gebundene Lichtantennen-Komplexe und alle relevanten Kofaktoren wie z.B. Plastochinon. Neben anderen Untersuchungen wurden sie sehr sorgfältig auf ihre Polypeptid-Zusammensetzung hin untersucht.
Charakterisierung
Zumindest was die hauptsächlichen Untereinheiten des Photosystem II anbelangt, wie D1 und D2, die alle relevanten Cofaktoren der Elektronentransportkette tragen, oder die so genannten inneren Antennenproteine CP47 und CP43, ergaben sich erwartungsgemäß keine Unterschiede zu höheren Pflanzen oder Cyanobakterien. Hier sind die Gene seit längerem bekannt und ließen auch wenig Abweichungen erwarten.
Neues Protein
Die Proteinuntereinheiten, die den Wasserspaltenden Komplex schützen, unterscheiden sich jedoch zwischen Cyanobakterien, den Vorläufern der Chloroplasten, den Rotalgen, deren Plastiden den Cyanobakterien noch recht ähnlich sind, und den höheren Pflanzen. Auf Grund ihrer Evolution nahm man an, dass Diatomeen den Rotalgen ähnlich sind, was sich auch so bestätigte. Überraschenderweise fanden Nagao et al. jedoch noch ein weiteres Protein, welches extern an Photosystem II angelagert ist und daher wahrscheinlich auch zu den Proteinen der Wasserspaltung gehört. Dieses Protein wurde noch nie isoliert und genetische Daten titulierten es bislang auch nur als hypothetisches Protein.
Für Überraschungen gut
Dies zeigt einerseits, wie wichtig es ist, auch auf Proteinebene die Unterschiede zwischen den verschiedenen Gruppen zu erforschen, und andererseits, dass die Diatomeen immer wieder noch Überraschungen bereithalten. Mit den Präparationen von Nagao et al. ist nun der Weg offen, Photosystem II und damit einen wichtigen Teil der Photosynthese von Diatomeen im Detail zu untersuchen.
|
Vorgestellt von
Prof. Dr. Claudia Büchel
Institute of Molecular Biosciences
University of Frankfurt
Siesmayerstrasse 70
D-60323 Frankfurt
 E-mail
Biochim Biophys. Acta 1767 (2007) 1353-1362
abstract
|
